Redigerer Tandem massespektrometri

[[Fil:Q-TOF.jpg|miniatyr|Et kvadrupol-flytid hybrid tandem massespektrometer.]]
'''Tandem massespektrometri''', også kjent som '''MS/MS''' eller '''MS<sup>2</sup>''', er en teknikk i instrumental analyse der to eller flere masseanalysatorer er koblet sammen ved hjelp av et ekstra reaksjonstrinn for å øke deres evner til å analysere kjemiske prøver.<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=tandem mass spectrometer|url=http://goldbook.iupac.org/T06250.html|utgiver=IUPAC|oppslagsverk=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|dato=2009-06-12|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-9678550-9-7|doi=10.1351/goldbook.t06250|språk=en|redaktørfornavn=Miloslav|redaktøretternavn=Nič}}</ref> Vanlig bruk av tandem-MS er analysen av [[Biomolekyl|biomolekyler]], som [[Protein|proteiner]] og [[Peptid|peptider]].

Molekylene i en gitt prøve er [[Ionisering|ionisert]], og det første spektrometeret (betegnet '''MS1''') skiller disse [[Ion|ionene]] ved deres [[masse-til-ladningsforhold]] (ofte gitt som m/z eller m/Q). Ioner med et bestemt m/z-forhold som kommer fra MS1 blir valgt og deretter laget for å splitte i mindre fragmentioner, f.eks. ved [[kollisjonsindusert dissosiasjon]], ion-molekylreaksjon eller [[Fotolyse|fotodissosiasjon]]. Disse fragmentene blir deretter introdusert i det andre massespektrometeret ('''MS2'''), som igjen skiller fragmentene med deres m/z-forhold og oppdager dem. Fragmenteringstrinnet gjør det mulig å identifisere og skille ioner som har veldig like m/z-forhold i vanlige massespektrometre.

== Struktur ==
Tandem massespektrometri inkluderer trippel kvadrupol massespektrometer (qqq), kvad-flytid (Q-tof) og hybrid massespektrometer.

=== Trippel kvadrupol massespektrometer (qqq) ===
Trippel kvadrupolmassespektrometre bruker den første og tredje kvadrupolen som massefilter. Når analytter passerer den andre kvadrupolen, fortsetter fragmenteringen gjennom kollisjon med gass. Vanligvis brukt i farmasøytisk industri.

=== Kvadrupol-flyvetidsmassespektrometer (Q-tof) ===
Q-tof massespektrometer kombinerer [[Flyvetidsmassespektrometri|flyvetidsmassespektrometer]] og [[Kvadrupol-massespektrometer|kvadrupol instrumenter]], som forårsaker høy massenøyaktighet for produktioner, nøyaktig kvantifiseringsevne og fragmenteringseksperiment anvendbarhet. Dette er en metode for massespektrometri som forholdet mellom ionefragmenterings (m/z) forholdet bestemmes gjennom en flyvetidsmåling.

=== Hybridmassespektrometer ===
Hybridmassespektrometer består av mer en to masseanalysatorer

== Instrumentelt ==
[[Fil:MS_MS.png|miniatyr|Skjematisk oversikt over tandem massespektrometri]]
Flere trinn med masseanalyseseparasjon kan oppnås med individuelle massespektrometerelementer atskilt i rommet eller ved bruk av et enkelt massespektrometer med MS-trinn atskilt i tid. For tandem massespektrometri i rommet blir de forskjellige elementene ofte notert i en kort beskrivelse, og gir den typen massevalg som brukes.

=== Tandem i rom ===
[[Fil:Triple_quadripole.png|miniatyr|Trippel kvadrupol diagram; og eksempel på tandem massespektrometri i rommet.]]
I tandem massespektrometri i rommet er separasjonselementene fysisk atskilt og tydelige, selv om det er en fysisk forbindelse mellom elementene for å opprettholde [[Vakuum|høyt vakuum]]. Disse elementene kan være [[Sektormassespektrometri|sektor]], [[Kvadrupol-massespektrometer|kvadrupole]] eller [[Flyvetidsmassespektrometri|flyvetid]]. Når du bruker flere kvadrupoler, kan de fungere som både masseanalysatorer og kollisjonskamre.

Vanlig betegnelse for masseanalysatorer er Q - kvadrupol masseanalysator; q - radiofrekvens kollisjon kvadrupole; TOF - flyvetidsmasseanalysator; B - magnetisk sektor, og E - elektrisk sektor. Notasjonen kan kombineres for å indikere forskjellige hybridinstrumenter, for eksempel QqQ '- [[trippel kvadrupol massespektrometer]]; QTOF - kvadrupol flyvetids massespektrometer (også QqTOF); og BEBE - firesektor (omvendt geometri) massespektrometer.

=== Tandem i tid ===
[[Fil:LTQ_Trap_And_Dynodes_2.jpg|miniatyr|En ionefelle massespektrometer er et eksempel på en tandem massespektrometri i tid.]]
Ved å gjøre tandem massespektrometri i tid, oppnås separasjonen med ioner fanget på samme sted, med flere separasjonstrinn som finner sted over tid. En [[kvadrupol ionefelle]] eller [[Fourier-transform ion syklotron resonans]] (FTICR) instrument kan brukes til en slik analyse.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Collision-induced dissociation in a fourier-transform mass spectrometer|publikasjon=International Journal of Mass Spectrometry and Ion Physics|doi=10.1016/0020-7381(82)85035-3|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0020738182850353|dato=januar 1982|fornavn=R.B.|etternavn=Cody|etternavn2=Freiser|fornavn2=B.S.|serie=3|språk=en|bind=41|sider=199–204|besøksdato=2021-02-17}}</ref> Felleinstrumenter kan utføre flere analysetrinn, som noen ganger blir referert til som MS<sup>n</sup> (MS til n).<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Consecutive collision-induced dissociations in Fourier transform mass spectrometry|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac00250a021|url=https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ac00250a021|dato=1982-11-01|fornavn=R. B.|etternavn=Cody|etternavn2=Burnier|fornavn2=R. C.|etternavn3=Cassady|fornavn3=C. J.|etternavn4=Freiser|fornavn4=B. S.|serie=13|språk=en|bind=54|sider=2225–2228|issn=0003-2700|besøksdato=2021-02-17}}</ref> Ofte er antall trinn, n, ikke angitt, men noen ganger blir verdien spesifisert; for eksempel indikerer MS<sup>3</sup>, tre trinn for separasjon. Tandem i tid MS-instrumenter bruker ikke modusene som er beskrevet nedenfor, men samler vanligvis all informasjon fra en forløper-ion-skanning og en foreldre-ion-skanning av hele spektret. Hver instrumentkonfigurasjon benytter en unik modus for masseidentifikasjon.

=== Tandem i rom MS/MS-modus ===
Når tandem MS utføres med en i romdesign, må instrumentet operere i en av en rekke forskjellige moduser. Det finnes en rekke forskjellige tandem MS/MS instrumentoppsett, og hver modus har sine egne applikasjoner og gir forskjellig informasjon. Tandem MS i rommet bruker koblingen av to instrumentkomponenter som måler det samme massespektrumområdet, men med en kontrollert fraksjonering mellom dem i rommet, mens tandem MS i tid innebærer bruk av en ionefelle.

Det er fire hovedskanningseksperimenter mulig ved bruk av MS/MS: forløperionskanning, skanning av produktion, skanning av nøytralt tap og valgt reaksjonsovervåking.

For en forløperionskanning velges produktionen i den andre masseanalysatoren, og forløpermassene skannes i den første masseanalysatoren. Merk at forløperion<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=precursor ion in mass spectrometry|url=http://goldbook.iupac.org/P04807.html|utgiver=IUPAC|oppslagsverk=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|dato=2009-06-12|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-9678550-9-7|doi=10.1351/goldbook.p04807|språk=en|redaktørfornavn=Miloslav|redaktøretternavn=Nič}}</ref> er synonymt med foreldreion<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=parent ion in mass spectrometry|url=http://goldbook.iupac.org/P04406.html|utgiver=IUPAC|oppslagsverk=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|dato=2009-06-12|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-9678550-9-7|doi=10.1351/goldbook.p04406|språk=en|redaktørfornavn=Miloslav|redaktøretternavn=Nič}}</ref> og produktion<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=product ion|url=http://goldbook.iupac.org/P04864.html|utgiver=IUPAC|oppslagsverk=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|dato=2009-06-12|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-9678550-9-7|doi=10.1351/goldbook.p04864|språk=en|redaktørfornavn=Miloslav|redaktøretternavn=Nič}}</ref> med datterion,<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=daughter ion in mass spectrometry|url=http://goldbook.iupac.org/D01524.html|utgiver=IUPAC|oppslagsverk=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|dato=2009-06-12|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-9678550-9-7|doi=10.1351/goldbook.d01524|språk=en|redaktørfornavn=Miloslav|redaktøretternavn=Nič}}</ref> men bruken av disse menneskelignende begrepene frarådes.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Comment to readers: Style and the lack of it|publikasjon=Mass Spectrometry Reviews|doi=10.1002/mas.1280100102|url=http://doi.wiley.com/10.1002/mas.1280100102|dato=januar 1991|fornavn=Maurice M.|etternavn=Bursey|serie=1|språk=en|bind=10|sider=1–2|issn=0277-7037|besøksdato=2021-02-17}}</ref><ref>{{Kilde artikkel|tittel=To the editor|publikasjon=Journal of the American Society for Mass Spectrometry|doi=10.1016/1044-0305(92)87078-D|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jasms.8b00271|dato=mai 1992|fornavn=Jeanette|etternavn=Adams|serie=4|språk=en|bind=3|sider=473–473|besøksdato=2021-02-17}}</ref>

I en produktionskanning velges et forløperion i det første trinnet, blir fragmentert, og deretter skannes alle resulterende masser i den andre masseanalysatoren og oppdages i detektoren som er posisjonert etter den andre masseanalysatoren. Dette eksperimentet blir ofte utført for å identifisere overganger som brukes til kvantifisering av tandem MS.

I en nøytral tapskanning skanner den første masseanalysatoren alle massene. Den andre masseanalysatoren skanner også, men ved en forskyvning fra den første masseanalysatoren.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=New scan modes accessed with a hybrid mass spectrometer|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac00291a039|url=https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ac00291a039|dato=1985-12-01|fornavn=John N.|etternavn=Louris|etternavn2=Wright|fornavn2=Larry G.|etternavn3=Cooks|fornavn3=R. Graham.|etternavn4=Schoen|fornavn4=Alan E.|serie=14|språk=en|bind=57|sider=2918–2924|issn=0003-2700|besøksdato=2021-02-17}}</ref> Denne forskyvningen tilsvarer et nøytralt tap som ofte observeres for denne klassen med forbindelser. I en konstant-nøytral-tap-skanning blir alle forløpere som gjennomgår tapet av en spesifisert felles nøytral overvåket. For å få denne informasjonen blir begge masseanalysatorene skannet samtidig, men med en masseforskyvning som korrelerer med massen til den spesifiserte nøytralen. I likhet med forløper-ion-skanning, er denne teknikken også nyttig i den selektive identifikasjonen av nær beslektet klasse av forbindelser i en blanding.

I valgt reaksjonsovervåking er begge masseanalysatorene satt til en valgt masse. Denne modusen er analog med valgt ionovervåking for MS-eksperimenter. En selektiv analysemodus, som kan øke følsomheten.<ref>{{Kilde bok|url=https://www.worldcat.org/oclc/46683947|tittel=Mass spectrometry : principles and applications.|etternavn=Hoffmann|fornavn=Edmond de|dato=2001|utgiver=Wiley|isbn=0-471-48566-7|utgave=2nd ed.|utgivelsessted=Chichester|side=133|oclc=46683947}}</ref>

== Fragmentering ==
{{utdypende artikkel|Fragmentering (massespektrometri)}}Fragmentering av ioner i gassfase er viktig for tandem massespektrometri og forekommer mellom forskjellige stadier av masseanalyse. Det er mange metoder som brukes til å fragmentere ionene, og disse kan resultere i forskjellige typer fragmentering og dermed ulik informasjon om strukturen og sammensetningen av molekylet.

=== Kildefragmentering ===
Ofte er [[Ionisering|ioniseringsprosessen]] tilstrekkelig voldsom til å etterlate de resulterende ionene med tilstrekkelig indre energi til å fragmenteres i massespektrometeret. Hvis produktionene vedvarer i sin ikke-likevektstilstand i moderat tid før auto-dissosiasjon, kalles denne prosessen metastabil fragmentering.<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=transient (chemical) species|url=http://goldbook.iupac.org/T06451.html|utgiver=IUPAC|oppslagsverk=IUPAC Compendium of Chemical Terminology|dato=2009-06-12|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-9678550-9-7|doi=10.1351/goldbook.t06451|språk=en|redaktørfornavn=Miloslav|redaktøretternavn=Nič}}</ref> Fragmentering av dyse-skimmer refererer til målrettet induksjon av kildefragmentering ved å øke dyseskimmer-potensialet på vanligvis elektrospraybaserte instrumenter. Selv om fragmentering i kilden tillater fragmenteringsanalyse, er det ikke teknisk tandem-massespektrometri med mindre metastabile ioner masseanalyseres eller velges før auto-dissosiasjon og et andre analysetrinn utføres på de resulterende fragmentene. Kildefragmentering kan brukes i stedet for tandem massespektrometri gjennom bruk av forbedret kildefragmenteringannotonering (ofte forkortet EISA fra engelsk <span lang="en">Enhanced in-Source Fragmentation Annotation</span>) teknologi som genererer fragmentering som direkte samsvarer med tandem massespektrometri data.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Autonomous METLIN-Guided In-source Fragment Annotation for Untargeted Metabolomics|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/acs.analchem.8b03126|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.analchem.8b03126|dato=2019-03-05|fornavn=Xavier|etternavn=Domingo-Almenara|etternavn2=Montenegro-Burke|fornavn2=J. Rafael|etternavn3=Guijas|fornavn3=Carlos|etternavn4=Majumder|fornavn4=Erica L.-W.|etternavn5=Benton|fornavn5=H. Paul|etternavn6=Siuzdak|fornavn6=Gary|serie=5|språk=en|bind=91|sider=3246–3253|issn=0003-2700|pmc=|pmid=|besøksdato=2021-02-17}}</ref> Fragmenter observert av EISA har høyere signalintensitet enn tradisjonelle fragmenter som lider tap i kollisjonscellene til tandem massespektrometre.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Enhanced in-Source Fragmentation Annotation Enables Novel Data Independent Acquisition and Autonomous METLIN Molecular Identification|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/acs.analchem.0c00409|url=https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/acs.analchem.0c00409|dato=2020-04-21|fornavn=Jingchuan|etternavn=Xue|etternavn2=Domingo-Almenara|fornavn2=Xavier|etternavn3=Guijas|fornavn3=Carlos|etternavn4=Palermo|fornavn4=Amelia|etternavn5=Rinschen|fornavn5=Markus M.|etternavn6=Isbell|fornavn6=John|etternavn7=Benton|fornavn7=H. Paul|etternavn8=Siuzdak|fornavn8=Gary|serie=8|språk=en|bind=92|sider=6051–6059|issn=0003-2700|besøksdato=2021-02-17}}</ref> EISA muliggjør oppsamling av fragmenteringsdata på MS1-masseanalysatorer som flytid og enkelt kvadrupolinstrumenter. Kildefragmentering brukes ofte i tillegg til tandem massespektrometri (med etterkildefragmentering) for å tillate to trinn med fragmentering i en pseudo MS3-type eksperimenter.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Nano electrospray combined with a quadrupole ion trap for the analysis of peptides and protein digests|publikasjon=Journal of the American Society for Mass Spectrometry|doi=10.1016/1044-0305(95)00626-5|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jasms.8b00833|dato=februar 1996|fornavn=Roman|etternavn=Körner|etternavn2=Wilm|fornavn2=Matthias|etternavn3=Morand|fornavn3=Kenneth|etternavn4=Schubert|fornavn4=Michael|etternavn5=Mann|fornavn5=Matthias|serie=2|språk=en|bind=7|sider=150–156|issn=1044-0305|besøksdato=2021-02-17}}</ref>

=== Kollisjonsindusert dissosiasjon ===
Fragmentering etter kilden er oftest det som blir brukt i et tandem massespektrometrieksperimenter. Energi kan også tilsettes ionene, som vanligvis allerede er vibrasjonelt begeistret, gjennom kollisjon etter kilden med nøytrale atomer eller molekyler, absorpsjon av stråling, eller overføring eller innfanging av et elektron med et mangfoldig ladet ion. Kollisjonsindusert dissosiasjon (CID), også kalt kollisjonsaktivert dissosiasjon (CAD), innebærer kollisjon av et ion med et nøytralt atom eller molekyl i gassfasen og påfølgende dissosiasjon av ionet.<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=Collision‐Induced Dissociation (CID) of Peptides and Proteins|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0076687905020057|utgiver=Elsevier|oppslagsverk=Methods in Enzymology|dato=2005|besøksdato=2021-02-17|isbn=978-0-12-182807-3|side=148–185|bind=402|doi=10.1016/s0076-6879(05)02005-7|språk=en|fornavn=J.|etternavn=Mitchell Wells}}</ref><ref name=":0">{{Kilde artikkel|tittel=Ion activation methods for tandem mass spectrometry|publikasjon=Journal of Mass Spectrometry|doi=10.1002/jms.703|url=http://doi.wiley.com/10.1002/jms.703|dato=oktober 2004|fornavn=Lekha|etternavn=Sleno|etternavn2=Volmer|fornavn2=Dietrich A.|serie=10|språk=en|bind=39|sider=1091–1112|issn=1076-5174|besøksdato=2021-02-17}}</ref> For eksempel:

: <chem>AB+ + M -> A + B+ +M</chem>

der ionet AB<sup>+</sup> kolliderer med det nøytrale speciet M og deretter bryter fra hverandre. Detaljene i denne prosessen er beskrevet av [[kollisjonsteori]]. På grunn av ulik instrumental konfigurasjon er to hovedtyper av CID mulig: (i) stråle-type (hvor forløperioner er fragmentert underveis)<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Ion Trap versus Low-Energy Beam-Type Collision-Induced Dissociation of Protonated Ubiquitin Ions|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac051622b|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ac051622b|dato=februar 2006|fornavn=Yu|etternavn=Xia|etternavn2=Liang|fornavn2=Xiaorong|etternavn3=McLuckey|fornavn3=Scott A.|serie=4|språk=en|bind=78|sider=1218–1227|issn=0003-2700|besøksdato=2021-02-17}}</ref> og (ii) ionefeller (der forløperioner blir først fanget, og deretter fragmentert).<ref>{{Kilde artikkel|tittel=An Introduction to Quadrupole Ion Trap Mass Spectrometry|publikasjon=Journal of Mass Spectrometry|doi=10.1002/(SICI)1096-9888(199704)32:43.0.CO;2-Y|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/%28SICI%291096-9888%28199704%2932%3A4%3C351%3A%3AAID-JMS512%3E3.0.CO%3B2-Y|dato=1997|fornavn=Raymond E.|etternavn=March|serie=4|språk=en|bind=32|sider=351–369|issn=1096-9888|besøksdato=2021-02-17}}</ref><ref>{{Kilde artikkel|tittel=Robust and Sensitive iTRAQ Quantification on an LTQ Orbitrap Mass Spectrometer|publikasjon=Molecular & Cellular Proteomics|doi=10.1074/mcp.M800029-MCP200|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1535947620312998|dato=september 2008|fornavn=Marcus|etternavn=Bantscheff|etternavn2=Boesche|fornavn2=Markus|etternavn3=Eberhard|fornavn3=Dirk|etternavn4=Matthieson|fornavn4=Toby|etternavn5=Sweetman|fornavn5=Gavain|etternavn6=Kuster|fornavn6=Bernhard|serie=9|språk=en|bind=7|sider=1702–1713|pmc=PMC2556025|pmid=18511480|besøksdato=2021-02-17}}</ref>

En tredje og nyere type CID-fragmentering er høyenergi kollisjonell dissosiasjon (HCD). HCD er en CID-teknikk som er spesifikk for [[Orbitrap|orbitrap massespektrometre]] der fragmentering foregår utenfor ionefellen,<ref name=":3">{{Kilde artikkel|tittel=Higher-energy C-trap dissociation for peptide modification analysis|publikasjon=Nature Methods|doi=10.1038/nmeth1060|url=http://www.nature.com/articles/nmeth1060|dato=september 2007|fornavn=Jesper V|etternavn=Olsen|etternavn2=Macek|fornavn2=Boris|etternavn3=Lange|fornavn3=Oliver|etternavn4=Makarov|fornavn4=Alexander|etternavn5=Horning|fornavn5=Stevan|etternavn6=Mann|fornavn6=Matthias|serie=9|språk=en|bind=4|sider=709–712|issn=1548-7091|besøksdato=2021-02-17}}</ref><ref>{{Kilde artikkel|tittel=Novel Parallelized Quadrupole/Linear Ion Trap/Orbitrap Tribrid Mass Spectrometer Improving Proteome Coverage and Peptide Identification Rates|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac403115c|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ac403115c|dato=2013-12-17|fornavn=Michael W.|etternavn=Senko|etternavn2=Remes|fornavn2=Philip M.|etternavn3=Canterbury|fornavn3=Jesse D.|etternavn4=Mathur|fornavn4=Raman|etternavn5=Song|fornavn5=Qingyu|etternavn6=Eliuk|fornavn6=Shannon M.|etternavn7=Mullen|fornavn7=Chris|etternavn8=Earley|fornavn8=Lee|etternavn9=Hardman|fornavn9=Mark|serie=24|språk=en|bind=85|sider=11710–11714|issn=0003-2700|besøksdato=2021-02-17}}</ref> det skjer i HCD-cellen (i noen instrumenter kalt "ion routing multipole").<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Activated Ion-Electron Transfer Dissociation Enables Comprehensive Top-Down Protein Fragmentation|publikasjon=Journal of Proteome Research|doi=10.1021/acs.jproteome.7b00249|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jproteome.7b00249|dato=2017-07-07|fornavn=Nicholas M.|etternavn=Riley|etternavn2=Westphall|fornavn2=Michael S.|etternavn3=Coon|fornavn3=Joshua J.|serie=7|språk=en|bind=16|sider=2653–2659|issn=1535-3893|pmc=PMC5555583|pmid=28608681|besøksdato=2021-02-17}}</ref> HCD er en fragmentering av felle-typen som har vist seg å ha egenskaper av bjelketypen.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Feasibility of Large-Scale Phosphoproteomics with Higher Energy Collisional Dissociation Fragmentation|publikasjon=Journal of Proteome Research|doi=10.1021/pr100637q|url=https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/pr100637q|dato=2010-12-03|fornavn=Nagarjuna|etternavn=Nagaraj|etternavn2=D’Souza|fornavn2=Rochelle C. J.|etternavn3=Cox|fornavn3=Juergen|etternavn4=Olsen|fornavn4=Jesper V.|etternavn5=Mann|fornavn5=Matthias|serie=12|språk=en|bind=9|sider=6786–6794|issn=1535-3893|besøksdato=2021-02-17}}</ref><ref>{{Kilde artikkel|tittel=Differentiating Positional Isomers of Nucleoside Modifications by Higher-Energy Collisional Dissociation Mass Spectrometry (HCD MS)|publikasjon=Journal of the American Society for Mass Spectrometry|doi=10.1021/jasms.8b05892|url=https://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/jasms.8b05892|dato=2018-08-01|fornavn=Manasses|etternavn=Jora|etternavn2=Burns|fornavn2=Andrew P.|etternavn3=Ross|fornavn3=Robert L.|etternavn4=Lobue|fornavn4=Peter A.|etternavn5=Zhao|fornavn5=Ruoxia|etternavn6=Palumbo|fornavn6=Cody M.|etternavn7=Beal|fornavn7=Peter A.|etternavn8=Addepalli|fornavn8=Balasubrahmanyam|etternavn9=Limbach|fornavn9=Patrick A.|serie=8|bind=29|sider=1745–1756|issn=1044-0305|pmc=|pmid=|besøksdato=2021-02-17}}</ref> Fritt tilgjengelige storskala høyoppløselige tandem massespektrometri databaser eksisterer (f.eks. METLIN med 850 000 molekylære standarder hver med eksperimentelle CID MS/MS data),<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Article Metrics - METLIN MS 2 molecular standards database: a broad chemical and biological resource {{!}} Nature Methods|url=https://www.nature.com/articles/s41592-020-0942-5/metrics|språk=en|issn=1548-7105|besøksdato=2021-02-17}}</ref> og brukes vanligvis for å lette identifikasjon av små molekyler.

=== Elektronfangst og overføringsmetoder ===
Energien som frigjøres når et elektron overføres til eller fanges opp av et multipladdet ion, kan indusere fragmentering.

==== Elektronfangstdissosiasjon ====
Hvis et [[elektron]] tilsettes et multiladdet positivt ion, frigjøres [[Coulombs lov|Coulomb-energien]]. Å legge til et fritt elektron kalles elektronfangsdissosiasjon (ECD),<ref>{{Kilde artikkel|tittel=The role of electron capture dissociation in biomolecular analysis: ELECTRON CAPTURE DISSOCIATION|publikasjon=Mass Spectrometry Reviews|doi=10.1002/mas.20014|url=http://doi.wiley.com/10.1002/mas.20014|dato=mars 2005|fornavn=Helen J.|etternavn=Cooper|etternavn2=Håkansson|fornavn2=Kristina|etternavn3=Marshall|fornavn3=Alan G.|serie=2|språk=en|bind=24|sider=201–222|besøksdato=2021-02-17}}</ref> og er representert med:

: <math chem="">[\ce M + n\ce H]^{n+} + \ce{e^- ->} \left[ [\ce M + (n-1)\ce H]^{(n-1)+} \right]^* \ce{-> fragmenter}</math>

for et multiplisert protonert molekyl M.

==== Elektronoverføring dissosiasjon ====
Tilsetning av et elektron gjennom en ion-ion-reaksjon kalles elektronoverføring dissosiasjon (ETD).<ref name="pmid15210983">{{cite journal|vauthors=Syka JE, Coon JJ, Schroeder MJ, Shabanowitz J, Hunt DF|title=Peptide and protein sequence analysis by electron transfer dissociation mass spectrometry|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=101|issue=26|pages=9528–33|date=juni 2004|pmid=15210983|pmc=470779|doi=10.1073/pnas.0402700101|bibcode=2004PNAS..101.9528S}}</ref><ref name="pmid17118725">{{cite journal|vauthors=Mikesh LM, Ueberheide B, Chi A, Coon JJ, Syka JE, Shabanowitz J, Hunt DF|title=The utility of ETD mass spectrometry in proteomic analysis|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics|volume=1764|issue=12|pages=1811–22|date=desember 2006|pmid=17118725|pmc=1853258|doi=10.1016/j.bbapap.2006.10.003}}</ref> I likhet med elektronfangst-dissosiasjon, induserer ETD fragmentering av [[Kation|kationer]] (f.eks. [[Peptid|Peptider]] eller [[Protein|proteiner]]) ved å overføre elektroner til dem. Den ble oppfunnet av Donald F. Hunt, Joshua Coon, John E. P. Syka og Jarrod Marto ved [[University of Virginia]].<ref>{{US patent reference|number=7534622|y=2009|m=05|d=19|inventor=Donald F. Hunt, Joshua J. Coon, John E.P. Syka, Jarrod A. Marto|title=Electron transfer dissociation for biopolymer sequence mass spectrometric analysis}}</ref>

ETD bruker ikke frie elektroner, men benytter radikale anioner (f.eks. [[Antracen]] eller [[azobenzen]]) til dette formålet:

: <math chem="">[\ce M + n\ce H]^{n+} + \ce{A^- ->} \left[ [\ce M + (n-1)\ce H]^{(n-1)+} \right]^* + \ce{A -> fragments}</math>

hvor A er anionet.<ref name="pmid10360331">{{cite journal|vauthors=McLuckey SA, Stephenson JL|title=Ion/ion chemistry of high-mass multiply charged ions|journal=Mass Spectrometry Reviews|volume=17|issue=6|pages=369–407|year=1998|pmid=10360331|doi=10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:6<369::AID-MAS1>3.0.CO;2-J|bibcode=1998MSRv...17..369M|url=https://zenodo.org/record/1235512}}</ref>
 
ETD spaltes tilfeldig langs peptidrygraden (c- og z-ioner) mens sidekjeder og modifikasjoner som fosforylering blir liggende intakte. Teknikken fungerer bare bra for ioner med høyere ladningstilstand (z> 2), men i forhold til kollisjonsindusert dissosiasjon (CID) er ETD fordelaktig for fragmentering av lengre peptider eller til og med hele proteiner. Dette gjør teknikken viktig for ovenfra og ned proteomikk. I likhet med ECD er ETD effektiv for peptider med modifikasjoner som fosforylering.<ref name="pmid17287358">{{cite journal|vauthors=Chi A, Huttenhower C, Geer LY, Coon JJ, Syka JE, Bai DL, Shabanowitz J, Burke DJ, Troyanskaya OG, Hunt DF|title=Analysis of phosphorylation sites on proteins from Saccharomyces cerevisiae by electron transfer dissociation (ETD) mass spectrometry|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=104|issue=7|pages=2193–8|date=februar 2007|pmid=17287358|pmc=1892997|doi=10.1073/pnas.0607084104|bibcode=2007PNAS..104.2193C}}</ref>

Elektronoverføring og høyere energi kollisjon dissosiasjon (EThcD) er en kombinasjon ETD og HCD der peptidforløperen først blir utsatt for en ion/ion-reaksjon med fluorantenanioner i en [[lineær ionefelle]], som genererer c- og z-ioner.<ref name="pmid15210983" /><ref>{{Kilde artikkel|tittel=Toward Full Peptide Sequence Coverage by Dual Fragmentation Combining Electron-Transfer and Higher-Energy Collision Dissociation Tandem Mass Spectrometry|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac3025366|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ac3025366|dato=2012-11-20|fornavn=Christian K.|etternavn=Frese|etternavn2=Altelaar|fornavn2=A. F. Maarten|etternavn3=van den Toorn|fornavn3=Henk|etternavn4=Nolting|fornavn4=Dirk|etternavn5=Griep-Raming|fornavn5=Jens|etternavn6=Heck|fornavn6=Albert J. R.|etternavn7=Mohammed|fornavn7=Shabaz|serie=22|språk=en|bind=84|sider=9668–9673|issn=0003-2700|besøksdato=2021-04-17}}</ref> I det andre trinnet påføres HCD allionfragmentering på alle ETD-avledede ioner for å generere b- og y-ioner før den endelige analysen i [[orbitrap]]-analysatoren.<ref name=":3" /> Denne metoden benytter dobbelt fragmentering for å generere ion- og dermed datarike MS/MS-spektre for peptidsekvensering og PTM-lokalisering.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Unambiguous Phosphosite Localization using Electron-Transfer/Higher-Energy Collision Dissociation (EThcD)|publikasjon=Journal of Proteome Research|doi=10.1021/pr301130k|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/pr301130k|dato=mars 2013|fornavn=Christian K.|etternavn=Frese|etternavn2=Zhou|fornavn2=Houjiang|etternavn3=Taus|fornavn3=Thomas|etternavn4=Altelaar|fornavn4=A. F. Maarten|etternavn5=Mechtler|fornavn5=Karl|etternavn6=Heck|fornavn6=Albert J. R.|etternavn7=Mohammed|fornavn7=Shabaz|serie=3|språk=en|bind=12|sider=1520–1525|issn=1535-3893|pmc=PMC3588588|pmid=23347405|besøksdato=2021-04-17}}</ref>

==== Negativ elektronoverføringsdissosiasjon ====
Fragmentering kan også forekomme med et deprotonert specie, der et elektron overføres fra speciet til et kationisk reagens i en negativ elektronoverføringsdissosiasjon (forkortet til NETD fra engelsk  negative electron transfer dissociation): <ref>{{Kilde artikkel|tittel=Electron transfer dissociation of peptide anions|publikasjon=Journal of the American Society for Mass Spectrometry|doi=10.1016/j.jasms.2005.01.015|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jasms.8b02431|dato=juni 2005|fornavn=Joshua J.|etternavn=Coon|etternavn2=Shabanowitz|fornavn2=Jeffrey|etternavn3=Hunt|fornavn3=Donald F.|etternavn4=Syka|fornavn4=John E. P.|serie=6|språk=en|bind=16|sider=880–882|issn=1044-0305|besøksdato=2021-04-17}}</ref>

<chem>[M-nH]^{n-} {+} A+ -> [[M-nH]^{(n{+}1)-}]^{'} {+}A -> fragmenter</chem>

Etter denne overføringshendelsen gjennomgår det elektronmanglende anionet en intern omorganisering og [[Fragmentering (massespektrometri)|fragmenterer]]. NETD er ion/ion-analog for elektron-løsrivelsesdissosiasjon (EDD). 

NETD er kompatibel med fragmentering av [[Peptid|peptider]] og [[Protein|proteiner]] langs ryggraden ved C<sub>α</sub>-C-bindingen. De resulterende fragmentene er vanligvis en a<sup>•</sup>- og x-type produktioner. 

==== Elektron-løsrivelse dissosiasjon ====
Elektron-løsrivelse dissosiasjon  (forkortet til EDD fra engelsk ''electron-detachment dissociation'') er en metode for fragmentering av anioniske specier i massespektrometri.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Electron detachment dissociation of peptide di-anions: an electron–hole recombination phenomenon|publikasjon=Chemical Physics Letters|doi=10.1016/S0009-2614(01)00501-2|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0009261401005012|dato=juli 2001|fornavn=Bogdan A.|etternavn=Budnik|etternavn2=Haselmann|fornavn2=Kim F.|etternavn3=Zubarev|fornavn3=Roman A.|serie=3-4|språk=en|bind=342|sider=299–302|besøksdato=2021-04-17}}</ref> Den fungerer som en negativ motmodus for dissosiasjon med elektronfangst. Negativt ladede ioner aktiveres ved bestråling med elektroner med moderat kinetisk energi. Resultatet er utstøting av elektroner fra det ioniske modermolekylet, som forårsaker dissosiasjon via rekombinasjon. 

==== Ladningsoverføringsdissosiasjon ====
Reaksjon mellom positivt ladede peptider og kationiske reagenser,<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Fragmentation of Positively-Charged Biological Ions Activated with a Beam of High-Energy Cations|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac403193k|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ac403193k|dato=2014-01-07|fornavn=Konstantin|etternavn=Chingin|etternavn2=Makarov|fornavn2=Alexander|etternavn3=Denisov|fornavn3=Eduard|etternavn4=Rebrov|fornavn4=Oleksii|etternavn5=Zubarev|fornavn5=Roman A.|serie=1|språk=en|bind=86|sider=372–379|issn=0003-2700|besøksdato=2021-04-17}}</ref> også kjent som ladningsoverføringsdissosiasjon (forkortet til CTD fra engelsk ''charge-transfer dissociation''),<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Charge Transfer Dissociation (CTD) Mass Spectrometry of Peptide Cations Using Kiloelectronvolt Helium Cations|publikasjon=Journal of The American Society for Mass Spectrometry|doi=10.1007/s13361-014-0989-6|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jasms.8b04667|dato=november 2014|fornavn=William D.|etternavn=Hoffmann|etternavn2=Jackson|fornavn2=Glen P.|serie=11|språk=en|bind=25|sider=1939–1943|issn=1044-0305|besøksdato=2021-04-17}}</ref> har nylig blitt demonstrert som en alternativ høyenergifragmenteringsvei for lavladningstilstand (1+ eller 2+) peptider . Den foreslåtte mekanismen for CTD ved bruk av heliumkationer som reagens er: 

<math>[M {+}H]^{1+} {+} He+ -> [[M{+}H]^{2+}]^' {+} He^0 -> fragmenter</math>

Innledende rapporter er at CTD forårsaker ryggrad C<sub>α</sub>-C  binding spalting av peptider og gir en a<sup>•</sup>- og x-type produktioner. 

=== Fotodissosiasjon ===
Energien som kreves for dissosiasjon kan komme fra [[foton]] absorpsjon, noe som resulterer i ion-fotodissosiasjon og kan bli representert med ligningen:

:<chem>AB+ {+} \mathit{h\nu} -> A {+} B+</chem>
hvor <chem>\mathit{h\nu}</chem>representerer fotonet som er absorbert av ionet. Ultrafiolette lasere kan brukes, men kan føre til overdreven fragmentering av biomolekyler.<ref>{{Kilde oppslagsverk|tittel=Peptide Sequencing by MALDI 193‐nm Photodissociation TOF MS|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0076687905020069|utgiver=Elsevier|oppslagsverk=Methods in Enzymology|dato=2005|besøksdato=2021-04-17|isbn=978-0-12-182807-3|side=186–209|bind=402|doi=10.1016/s0076-6879(05)02006-9|språk=en|fornavn=Joseph W.|etternavn=Morgan}}</ref>

==== Infrarød multifotondissosiasjon ====
[[Infrarød stråling|Infrarøde]] fotoner vil varme opp ionene og forårsake dissosiasjon hvis nok av dem absorberes. Denne prosessen kalles infrarød multifotondissosiasjon (forkortes til IRMPD fra engelsk ''infrared multiphoton dissociation'') og oppnås ofte med en karbondioksidlaser og et ionefangstmassespektrometer som et [[Fourier-transform ion syklotron resonans|FTMS]].<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Infrared Multiphoton Dissociation of Large Multiply Charged Ions for Biomolecule Sequencing|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/ac00090a004|url=https://doi.org/10.1021/ac00090a004|dato=1994-09-15|fornavn=Daniel P.|etternavn=Little|etternavn2=Speir|fornavn2=J. Paul.|etternavn3=Senko|fornavn3=Michael W.|etternavn4=O'Connor|fornavn4=Peter B.|etternavn5=McLafferty|fornavn5=Fred W.|serie=18|bind=66|sider=2809–2815|issn=0003-2700|besøksdato=2021-04-17}}</ref> 

==== Blackbody infrarød strålingsdissosiasjon ====
[[Varmestråling]] kan brukes til fotodissosiasjon i en teknikk kjent som blackbody infrarød strålingsdissosiasjon (forkortet til BIRD fra engelsk ''blackbody infrared radiative dissociation'').<ref name=":1">{{Kilde artikkel|tittel=Blackbody Infrared Radiative Dissociation of Bradykinin and Its Analogues: Energetics, Dynamics, and Evidence for Salt-Bridge Structures in the Gas Phase|publikasjon=Journal of the American Chemical Society|doi=10.1021/ja9609157|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/ja9609157|dato=januar 1996|fornavn=Paul D.|etternavn=Schnier|etternavn2=Price|fornavn2=William D.|etternavn3=Jockusch|fornavn3=Rebecca A.|etternavn4=Williams|fornavn4=Evan R.|serie=30|språk=en|bind=118|sider=7178–7189|issn=0002-7863|pmc=PMC1393282|pmid=16525512|besøksdato=2021-04-17}}</ref> I BIRD-metoden blir hele vakuumkammeret for massespektrometer oppvarmet for å skape infrarødt lys. BIRD bruker denne strålingen for å stimulere stadig mer energiske vibrasjoner av ionene, til en binding bryter, og skaper fragmenter.<ref name=":1" /><ref>{{Kilde artikkel|tittel=BIRD (blackbody infrared radiative dissociation): Evolution, principles, and applications: BIRD|publikasjon=Mass Spectrometry Reviews|doi=10.1002/mas.10074|url=http://doi.wiley.com/10.1002/mas.10074|dato=mars 2004|fornavn=Robert C.|etternavn=Dunbar|serie=2|språk=en|bind=23|sider=127–158|besøksdato=2021-04-17}}</ref> Dette ligner på infrarød multifotondissosiasjon som også bruker infrarødt lys, men fra en annen kilde.<ref name=":0" /> BIRD brukes oftest med [[Fourier-transform ion syklotron resonans|Fourier-transform ion syklotron resonans massespektrometri]].

=== Overflateindusert dissosiasjon ===
Ved overflateindusert dissosiasjon (forkortet til SID fra engelsk ''surface-induced dissociation'') er fragmenteringen et resultat av kollisjonen mellom et ion og en overflate under høyt vakuum.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Collisions of ions with surfaces at chemically relevant energies: Instrumentation and phenomena|publikasjon=Review of Scientific Instruments|doi=10.1063/1.1382641|url=http://aip.scitation.org/doi/10.1063/1.1382641|dato=august 2001|fornavn=Verena|etternavn=Grill|etternavn2=Shen|fornavn2=Jianwei|etternavn3=Evans|fornavn3=Chris|etternavn4=Cooks|fornavn4=R. Graham|serie=8|språk=en|bind=72|sider=3149–3179|issn=0034-6748|besøksdato=2021-04-17}}</ref> I dag brukes SID til å fragmentere et bredt spekter av ioner. For mange år siden var det bare vanlig å bruke SID på specier med lavere masse, enkeltladede specier fordi ioniseringsmetoder og masseanalyserteknologier ikke var avanserte nok til å danne, overføre eller karakterisere ioner med høy m/z. Over tid har selvmonterte monolagoverflater (SAM) bestående av CF<sub>3</sub>(CF<sub>2</sub>)<sub>10</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>S på gull vært de mest fremtredende brukte kollisjonsflatene for SID i et tandemspektrometer. SAM har fungert som de mest ønskelige kollisjonsmålene på grunn av deres karakteristiske store effektive masser for kollisjon av innkommende ioner. I tillegg er disse overflatene sammensatt av stive fluorkarbonkjeder, som ikke demper energien til prosjektilionene betydelig. Fluorkarbonkjedene er også gunstige på grunn av deres evne til å motstå lett elektronoverføring fra metalloverflaten til de innkommende ionene.<ref name=":2">{{Kilde artikkel|tittel=Surface-Induced Dissociation: An Effective Method for Characterization of Protein Quaternary Structure|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/acs.analchem.8b05071|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.analchem.8b05071|dato=2019-01-02|fornavn=Alyssa Q.|etternavn=Stiving|etternavn2=VanAernum|fornavn2=Zachary L.|etternavn3=Busch|fornavn3=Florian|etternavn4=Harvey|fornavn4=Sophie R.|etternavn5=Sarni|fornavn5=Samantha H.|etternavn6=Wysocki|fornavn6=Vicki H.|serie=1|språk=en|bind=91|sider=190–209|issn=0003-2700|pmc=|pmid=|besøksdato=2021-04-17}}</ref> SIDs evne til å produsere subkomplekser som forblir stabile og gir verdifull informasjon om tilkobling, er uten sidestykke av noen annen dissosiasjonsteknikk. Siden kompleksene produsert fra SID er stabile og beholder fordelingen av ladningen på fragmentet, produserer dette et unik spektra som komplekset sentrerer rundt en smalere m/z-fordeling. SID-produktene og energien fra da de ble dannet, reflekterer kompleksets styrker og topologi. De unike dissosieringsmønstrene hjelper forskere med å oppdage kompleksets kvartære struktur. Den symmetriske ladningsfordelingen og avhenger av dissosiasjon er unike for SID og gjør de produserte spektrene særegne fra enhver annen dissosiasjonsteknikk.<ref name=":2" />

SID-teknikken er også anvendelig for ion-mobilitets massespektrometri (IM-MS). Tre forskjellige metoder for denne teknikken inkluderer analyse av karakterisering av topologi, tilkobling mellom enheter og graden av utfolding for proteinstruktur. Analyse av proteinstruktur utfolder seg er den mest brukte anvendelsen av SID-teknikken. For ion-mobilitets massespektrometri (IM-MS) brukes SID for dissosiasjon av kildeaktiverte forløpere til tre forskjellige typer proteinkomplekser: C-reaktivt protein (CRP), transthyretin (TTR) og concanavalin A (Con A) . Denne metoden brukes til å observere utfoldingsgraden for hvert av disse kompleksene. For denne observasjonen viste SID forløperionenes strukturer som eksisterer før kollisjonen med overflaten. IM-MS bruker SID som et direkte mål på konformasjonen for hvert [[Protein|proteines]] underenhet.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Surface-Induced Dissociation Mass Spectra as a Tool for Distinguishing Different Structural Forms of Gas-Phase Multimeric Protein Complexes|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/acs.analchem.5b03441|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.analchem.5b03441|dato=desember 2015|fornavn=Royston S.|etternavn=Quintyn|etternavn2=Zhou|fornavn2=Mowei|etternavn3=Yan|fornavn3=Jing|etternavn4=Wysocki|fornavn4=Vicki H.|serie=23|språk=en|bind=87|sider=11879–11886|issn=0003-2700|besøksdato=2021-04-17}}</ref> 

Fourier-transform ion syklotron resonans (FTICR) er i stand til å gi ultrahøy oppløsning og høy massenøyaktighet til instrumenter som tar massemålinger. Disse funksjonene gjør FTICR-massespektrometre til et nyttig verktøy for et bredt spekter av applikasjoner, for eksempel flere dissosiasjonseksperimenter<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Activation of large lons in FT-ICR mass spectrometry|publikasjon=Mass Spectrometry Reviews|doi=10.1002/mas.20012|url=http://doi.wiley.com/10.1002/mas.20012|dato=mars 2005|fornavn=Julia|etternavn=Laskin|etternavn2=Futrell|fornavn2=Jean H.|serie=2|språk=en|bind=24|sider=135–167|issn=0277-7037|besøksdato=2021-04-17}}</ref>, som kollisjonsindusert dissosiasjon (CID, elektronoverføringsdissosiasjon (ETD),<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Electron transfer dissociation in the hexapole collision cell of a hybrid quadrupole-hexapole Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometer|publikasjon=Rapid Communications in Mass Spectrometry|doi=10.1002/rcm.3356|url=http://doi.wiley.com/10.1002/rcm.3356|dato=2008-02-15|fornavn=Desmond A.|etternavn=Kaplan|etternavn2=Hartmer|fornavn2=Ralf|etternavn3=Speir|fornavn3=J. Paul|etternavn4=Stoermer|fornavn4=Carsten|etternavn5=Gumerov|fornavn5=Dmitry|etternavn6=Easterling|fornavn6=Michael L.|etternavn7=Brekenfeld|fornavn7=Andreas|etternavn8=Kim|fornavn8=Taeman|etternavn9=Laukien|fornavn9=Frank|serie=3|språk=en|bind=22|sider=271–278|besøksdato=2021-04-17}}</ref> og andre. indusert dissosiasjon har blitt implementert med dette instrumentet for studiet av grunnleggende peptidfragmentering. Spesielt har SID blitt brukt til studiet av energetikk og kinetikken til gassfasefragmentering innenfor et ICR-instrument.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Surface-Induced Dissociation: A Unique Tool for Studying Energetics and Kinetics of the Gas-Phase Fragmentation of Large Ions|publikasjon=European Journal of Mass Spectrometry|doi=10.1255/ejms.1358|url=http://journals.sagepub.com/doi/10.1255/ejms.1358|dato=juni 2015|fornavn=Julia|etternavn=Laskin|serie=3|språk=en|bind=21|sider=377–389|issn=1469-0667|besøksdato=2021-04-17}}</ref> Denne tilnærmingen har blitt brukt for å forstå gassfasefragmenteringen av protonerte peptider, odderelektronpeptidioner, ikke-kovalente ligand-peptidkomplekser og ligerte metallklynger. 

== Begrensninger ==
Tandem massespektrometri kan ikke brukes til encelleanalyser, da det er ufølsomt å analysere så små mengder av en celle. Disse begrensningene skyldes primært en kombinasjon av ineffektiv ioneproduksjon og ionetap i instrumentene på grunn av kjemiske støykilder til løsningsmidler.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Mass spectrometry-based proteomics: existing capabilities and future directions|publikasjon=Chemical Society Reviews|doi=10.1039/c2cs15331a|url=http://xlink.rsc.org/?DOI=c2cs15331a|dato=2012|fornavn=Thomas E.|etternavn=Angel|etternavn2=Aryal|fornavn2=Uma K.|etternavn3=Hengel|fornavn3=Shawna M.|etternavn4=Baker|fornavn4=Erin S.|etternavn5=Kelly|fornavn5=Ryan T.|etternavn6=Robinson|fornavn6=Errol W.|etternavn7=Smith|fornavn7=Richard D.|serie=10|språk=en|bind=41|sider=3912|issn=0306-0012|pmc=PMC3375054|pmid=22498958|besøksdato=2021-02-17}}</ref>

== Veien videre ==
Tandem massespektrometri vil være et nyttig verktøy for proteinkarakterisering, nukleoproteinkomplekser og andre biologiske strukturer. Imidlertid var det noen utfordringer igjen som å analysere karakteriseringen av proteomet kvantitativt og kvalitativt.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Mass spectrometry for proteomics|publikasjon=Current Opinion in Chemical Biology|doi=10.1016/j.cbpa.2008.07.024|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1367593108001178|dato=oktober 2008|fornavn=Xuemei|etternavn=Han|etternavn2=Aslanian|fornavn2=Aaron|etternavn3=Yates|fornavn3=John R|serie=5|språk=en|bind=12|sider=483–490|pmc=PMC2642903|pmid=18718552|besøksdato=2021-04-17}}</ref> 

== Referanser ==
<references />

{{Massespektrometri}}
{{Autoritetsdata}}

[[Kategori:Tandem massespektrometri]]
{{gode nye}}