Redigerer Protein (avsnitt)

== Struktur og produksjon ==
Proteiner er bygget opp av mange atomer. Størsteparten av atomene er av typen [[karbon]], [[hydrogen]], [[oksygen]] og [[nitrogen]]. Noen proteiner inneholder også [[fosfor]] og [[svovel]]. Atomene danner ulike [[aminosyre]]r som kobles sammen i lange kjeder. Disse kjedene bretter seg sammen i bestemte strukturer. Noen proteiner virker bare når flere kjeder kobles sammen eller når bestemte
molekyler er bundet til proteinet. Disse kalles [[kofaktor]]er, og hjelper proteinene utføre sin funksjon. En kofaktor kan være et enkelt atom som [[magnesium]] eller [[jern]], eller molekyler som [[Hem (biokjemi)|hem]]. Hemmolekylet er bundet til hemoglobin, og har et jernatom som kan binde oksygen. Hele proteinkomplekset frakter oksygen og finnes i [[Rødt blodlegeme|røde blodceller]] (erytrocytter).

=== Proteinenes byggestener ===
''Se egen artikkel'': [[Aminosyre]].
[[Fil:AminoAcidball.svg|miniatyr|venstre|Den generelle oppbygningen til en aminosyre]]
Proteiner er kjeder med '''aminosyrer''' som er bundet til hverandre. Alle aminosyrer har en felles oppbygning, eller «ryggrad», som består av en [[karboksylgruppe]] (-COOH) som er bundet til et karbonatom som igjen er bundet til en [[aminogruppe]] (-NH<sub>2</sub>). Karbonatomet i midten er også bundet til et hydrogenatom og til en variabel gruppe kalt sidekjeden eller ''R''-gruppen. Det er denne gruppen som skiller de ulike aminosyrene fra hverandre, og den kan være alt fra et hydrogenatom i aminosyren [[glycin]] til en dobbel aromatisk ring i [[tryptofan]]. Når aminosyrer bindes sammen med peptidbindinger, er det aminogruppen og karboksygruppen som danner en binding.

[[Fil:Peptidformationball no.svg|miniatyr|Den kjemiske reaksjonen som fører til at peptid-bindingen blir dannet. Aminosyrene gir fra seg et H-atom eller en OH-gruppe, og et peptid og et molekyl med vann dannes.]]

De to endene av en polypeptidkjede betegnes som den amino-terminale (N-terminale) eller den karboksy-terminale (C-terminale) enden avhengig av hvilken fri gruppe som finnes der. Begynnelsen av proteinkjeden har en aminogruppe, mens slutten av kjeden har en karboksygruppe, og vi leser sekvensen til proteinene fra N- til C-terminal.

Aminosyrene karakteriseres ut fra egenskapene til ''R''-gruppen. Vanligvis deles de 20 aminosyrene inn i to hovedgrupper avhengig av om de er [[hydrofil]]e eller [[hydrofob]]e. Hydrofile aminosyrer ligger ofte i overflaten av proteinet siden de er [[polaritet|polare]] eller har ladning, mens hydrofobe aminosyrer ofte ligger i kjernen av proteinet, gjemt vekk fra vannet. Hydrofobe atomer søker seg
mot hverandre, dette kalles [[hydrofob effekt]]. Det er aminosyrenes egenskaper og rekkefølgen de kommer i som bestemmer proteinets struktur og dermed funksjon. Selv små endringer i sekvensen kan føre til at proteinet endrer eller mister funksjon.

Siden aminosyrene kan kombineres i kjeder uten begrensninger er det mulig å danne utallige unike kjeder. Selv for et lite peptid på bare 10 aminosyrer finnes det flere enn 10<sup>13</sup> mulige kombinasjoner av aminosyrer som alle gir unike sekvenser!

=== Struktur ===
Proteiner kan beskrives på ulike måter. Tidligere har både sekvens og tredimensjonal struktur blitt nevnt, og begge disse er eksempler på vanlige måter å beskrive proteiner på:

* '''Primærstruktur:''' Rekkefølgen av aminosyrer i en proteinkjede. Hver proteinkjede beskrives som et ord, og alfabetet er de 20 aminosyrene. Den første bokstaven i ordet er den aminosyren som er på den N-terminale enden av kjeden. Primærstrukturen sier ingenting direkte om den fysiske strukturen til proteinet, men kan likevel si noe om funksjonen og hvilke sekundærstrukturer proteinkjeden kan ha. I [[bioinformatikk]] brukes ofte primærstruktur for å sammenligne proteiner i ulike organismer, eller for å finne lignende proteiner i ulike organismer.

[[Fil:Alphahelix.png|miniatyr|Alfaheliks hvor ryggraden er vist med tykke linjer, sidekjeder med tynne linjer og hydrogenbindinger mellom ryggraden i grønne stiplede linjer.]]

* '''Sekundærstruktur:''' Her beveger vi oss fra sekvensen til selve strukturen til proteinet.  Sekundærstrukturer er lokale tredimensjonale strukturer som dannes langs proteinkjeden. Disse strukturene er stabile fordi [[hydrogenbinding]]er dannes mellom ulike steder i ryggraden på proteinkjeden. Vanligvis er sekundærstrukturer klassifisert som enten [[alfaheliks]] eller [[Βetaflak|β-flak]] (engelsk ''beta sheet''), men noen bruker begrepet turns (fra engelsk) som en tredje kategori. En proteinkjede har som oftest flere sekundærstrukturelementer siden ett element ikke trenger å inneholde så mange aminosyrer. Sekundærstrukturer brukes også i beskrivelsen av proteiner, fordi de forteller noe om hvordan proteiner er satt sammen og hvilke egenskaper som finnes lokalt langs proteinkjeden. Proteiner kan klassifiseres på bakgrunn av hvilke sekundærstrukturer som er til stede. Noen sekundærstrukturer er vanlige å finne sammen, og beskrives som supersekundærstrukturer eller strukturelle motiv. 

* '''Tertiærstruktur:''' Beskriver hvordan en hel proteinkjede er brettet sammen i tre dimensjoner. Her beskrives posisjonene til atomene som utgjør proteinkjeden, og forholdet mellom dem. Ikke alle atomene er bundet til hverandre, men alle som er bundet til hverandre beskrives. Det er ulike krefter som gjør at proteinene danner en tertiærstruktur, blant disse er 

# [[hydrofob effekt]]: hydrofobe deler av proteinet søker sammen og danner kjernen i proteinkjeden
# [[hydrogenbinding]]er: I tillegg til bindingene som danner sekundærstrukturelementene, dannes hydrogenbindinger mellom sidekjedene (R-gruppen) på ulike aminosyrer og mellom sidekjedene og ryggraden.
# [[Van der Waalske krefter]]: lokale krefter mellom atomer som er helt generelle og foregår mellom alle atomer. Disse gjør at atomer vil ha en tendens til å nærme seg hverandre, men sørger også for at ikke atomene kommer for tett inntil hverandre.
# Saltbroer: Bindinger mellom grupper på aminosyrene som er sterkt negative og sterkt positive som oftest finnes i overflaten av proteinet.

:Proteiner kan også modifiseres, altså at bestemte molekyler byttes ut, dette kan også beskrives i tertiærstrukturen. Tertiærstrukturen bestemmer hele eller deler av funksjonen til proteinet. Proteiner som har nesten samme sekvens kan i noen tilfeller ha ganske ulik struktur eller de kan være nesten identiske. Det finnes også tilfeller der sekvensene er ulike, men strukturene  er meget like. 

[[Fil:Streptokinase 1BML.png|miniatyr|Et eksempel på et proteinkompleks. Proteinkjedene er farget i ulike farger.]]

* '''Kvartenærstruktur:''' Flere proteinkjeder som går sammen for å danne et funksjonelt proteinkompleks. I noen tilfeller har proteinene funksjon som enkle enheter, mens i andre tilfeller må alle sub-enhetene (proteinkjedene) være koblet sammen på riktig måte for at komplekset skal ha korrekt funksjon. Her beskrives det tredimensjonale forholdet mellom alle atomene og måten de er bundet sammen på. I tillegg beskrives rollen til de ulike subenhetene dersom de har ulik funksjon. [[Hemoglobin]] er et eksempel på et proteinkompleks.

Når man snakker om globulære, strukturelle eller membranproteiner, er det tertiær- eller kvartenærstrukturen som beskrives. Globulære og strukturelle klassifikasjoner beskriver helst formen på proteinet, men sier litt om funksjon også, siden strukturelle proteiner er viktig for oppbygningen og styrken til støttevev og skjelett i ulike organismer.

=== Proteiner er ikke statiske ===
Beskrivelser av tertiær- og kvartenærstruktur kan gi inntrykk av at proteiner er rigide objekter som ikke er fleksible. De strukturelle proteinene som er en del av skjelett eller skall har også svært liten mulighet til å bevege seg, men i alle proteinstrukturer finnes det bevegelser på ulike nivåer. Dersom proteiner ikke hadde vært fleksible, ville vi ikke kunnet bevege oss, vokse eller fordøye mat, og planter ville ikke kunne utføre fotosyntese. 

Noen proteiner har ulike ''konformasjoner'', eller flere ulike tertiærstrukturer som er stabile og som har funksjon. Primærstrukturen er den samme, og for det meste er sekundærstrukturen lik, men tertiær- og kvartenærstrukturen kan være endret mellom ulike konformasjoner. Endringen består oftest av at atomene endrer posisjon, mens bindingene mellom atomene forblir den samme. Noen proteiner endrer form slik at kofaktorer eller andre proteiner skal kunne koble seg til, mens membranproteiner gjerne endrer form for å sende en beskjed fra en side av en membran til den andre.

Endringer mellom konformasjoner har gjerne stor betydning for organismen. Konformasjonsendringer kan signalisere at en prosess skal starte eller avslutte, for eksempel brukes dette mye når en organisme utvikler seg. Proteiner får signaler som gjør at konformasjonen endres, og det kan sette igang neste steg i utviklingen, og proteinet vil alltid inneha denne konformasjonen etterpå. Andre proteiner går frem og tilbake mellom konformasjonene, som [[hemoglobin]], som har to ulike konformasjoner, en der oksygen er bundet, og en der oksygen ikke er bundet. 

Ulike konformasjoner i proteiner gir mulighet for nøyaktig regulering av prosesser som foregår i en organisme. Eksempler på dette er regulering av stoffskifte og utvikling av cellene, og dette skjer i alle slags organismer, fra «enkle» bakterier til mennesker. Reguleringsmekanismene er helt generelle og brukes også når proteiner produseres ([[transkripsjon]] og [[translasjon]]) og når signaler skal sendes i kroppen.

=== Fra DNA via RNA til ferdig protein ([[Proteinsyntese]]) ===
DNA (deoksyribonukleinsyre) består av gener. Hvert gen transkriberes til [[RNA]] (ribonukleinsyre) i cellekjernen. Etter ulike modifiseringer oversettes RNA til proteiner i [[Ribosom|ribosomer]] gjennom en prosess som kalles translasjonen. Ribosomene gjenkjenner tripletter av baser som passer til den enkelte aminosyren. En aminosyre kan bli kodet av mange tripletter. Felles for alle proteiner er at de starter med basene adenin-guanin-cytosin som tilsvarer aminosyren metionin.

Produksjon av protein er under regulering av andre proteiner og hormoner. Som respons til visse stimuli vil proteinproduksjonen reguleres opp eller ned.

Ikke-ribosomale proteiner (NRPS, nonribosomal peptide synthetase)
Stor gruppe med komplekse sekundære stoffskifteprodukter hos actinomyceter, sopp og bakterier som lages fra aminosyrer katalysert av et flerfunksjonelt ikke-ribosomal peptidsyntetase.