Redigerer Tandem massespektrometri (avsnitt)

=== Overflateindusert dissosiasjon ===
Ved overflateindusert dissosiasjon (forkortet til SID fra engelsk ''surface-induced dissociation'') er fragmenteringen et resultat av kollisjonen mellom et ion og en overflate under høyt vakuum.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Collisions of ions with surfaces at chemically relevant energies: Instrumentation and phenomena|publikasjon=Review of Scientific Instruments|doi=10.1063/1.1382641|url=http://aip.scitation.org/doi/10.1063/1.1382641|dato=august 2001|fornavn=Verena|etternavn=Grill|etternavn2=Shen|fornavn2=Jianwei|etternavn3=Evans|fornavn3=Chris|etternavn4=Cooks|fornavn4=R. Graham|serie=8|språk=en|bind=72|sider=3149–3179|issn=0034-6748|besøksdato=2021-04-17}}</ref> I dag brukes SID til å fragmentere et bredt spekter av ioner. For mange år siden var det bare vanlig å bruke SID på specier med lavere masse, enkeltladede specier fordi ioniseringsmetoder og masseanalyserteknologier ikke var avanserte nok til å danne, overføre eller karakterisere ioner med høy m/z. Over tid har selvmonterte monolagoverflater (SAM) bestående av CF<sub>3</sub>(CF<sub>2</sub>)<sub>10</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>S på gull vært de mest fremtredende brukte kollisjonsflatene for SID i et tandemspektrometer. SAM har fungert som de mest ønskelige kollisjonsmålene på grunn av deres karakteristiske store effektive masser for kollisjon av innkommende ioner. I tillegg er disse overflatene sammensatt av stive fluorkarbonkjeder, som ikke demper energien til prosjektilionene betydelig. Fluorkarbonkjedene er også gunstige på grunn av deres evne til å motstå lett elektronoverføring fra metalloverflaten til de innkommende ionene.<ref name=":2">{{Kilde artikkel|tittel=Surface-Induced Dissociation: An Effective Method for Characterization of Protein Quaternary Structure|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/acs.analchem.8b05071|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.analchem.8b05071|dato=2019-01-02|fornavn=Alyssa Q.|etternavn=Stiving|etternavn2=VanAernum|fornavn2=Zachary L.|etternavn3=Busch|fornavn3=Florian|etternavn4=Harvey|fornavn4=Sophie R.|etternavn5=Sarni|fornavn5=Samantha H.|etternavn6=Wysocki|fornavn6=Vicki H.|serie=1|språk=en|bind=91|sider=190–209|issn=0003-2700|pmc=|pmid=|besøksdato=2021-04-17}}</ref> SIDs evne til å produsere subkomplekser som forblir stabile og gir verdifull informasjon om tilkobling, er uten sidestykke av noen annen dissosiasjonsteknikk. Siden kompleksene produsert fra SID er stabile og beholder fordelingen av ladningen på fragmentet, produserer dette et unik spektra som komplekset sentrerer rundt en smalere m/z-fordeling. SID-produktene og energien fra da de ble dannet, reflekterer kompleksets styrker og topologi. De unike dissosieringsmønstrene hjelper forskere med å oppdage kompleksets kvartære struktur. Den symmetriske ladningsfordelingen og avhenger av dissosiasjon er unike for SID og gjør de produserte spektrene særegne fra enhver annen dissosiasjonsteknikk.<ref name=":2" />

SID-teknikken er også anvendelig for ion-mobilitets massespektrometri (IM-MS). Tre forskjellige metoder for denne teknikken inkluderer analyse av karakterisering av topologi, tilkobling mellom enheter og graden av utfolding for proteinstruktur. Analyse av proteinstruktur utfolder seg er den mest brukte anvendelsen av SID-teknikken. For ion-mobilitets massespektrometri (IM-MS) brukes SID for dissosiasjon av kildeaktiverte forløpere til tre forskjellige typer proteinkomplekser: C-reaktivt protein (CRP), transthyretin (TTR) og concanavalin A (Con A) . Denne metoden brukes til å observere utfoldingsgraden for hvert av disse kompleksene. For denne observasjonen viste SID forløperionenes strukturer som eksisterer før kollisjonen med overflaten. IM-MS bruker SID som et direkte mål på konformasjonen for hvert [[Protein|proteines]] underenhet.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Surface-Induced Dissociation Mass Spectra as a Tool for Distinguishing Different Structural Forms of Gas-Phase Multimeric Protein Complexes|publikasjon=Analytical Chemistry|doi=10.1021/acs.analchem.5b03441|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.analchem.5b03441|dato=desember 2015|fornavn=Royston S.|etternavn=Quintyn|etternavn2=Zhou|fornavn2=Mowei|etternavn3=Yan|fornavn3=Jing|etternavn4=Wysocki|fornavn4=Vicki H.|serie=23|språk=en|bind=87|sider=11879–11886|issn=0003-2700|besøksdato=2021-04-17}}</ref> 

Fourier-transform ion syklotron resonans (FTICR) er i stand til å gi ultrahøy oppløsning og høy massenøyaktighet til instrumenter som tar massemålinger. Disse funksjonene gjør FTICR-massespektrometre til et nyttig verktøy for et bredt spekter av applikasjoner, for eksempel flere dissosiasjonseksperimenter<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Activation of large lons in FT-ICR mass spectrometry|publikasjon=Mass Spectrometry Reviews|doi=10.1002/mas.20012|url=http://doi.wiley.com/10.1002/mas.20012|dato=mars 2005|fornavn=Julia|etternavn=Laskin|etternavn2=Futrell|fornavn2=Jean H.|serie=2|språk=en|bind=24|sider=135–167|issn=0277-7037|besøksdato=2021-04-17}}</ref>, som kollisjonsindusert dissosiasjon (CID, elektronoverføringsdissosiasjon (ETD),<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Electron transfer dissociation in the hexapole collision cell of a hybrid quadrupole-hexapole Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometer|publikasjon=Rapid Communications in Mass Spectrometry|doi=10.1002/rcm.3356|url=http://doi.wiley.com/10.1002/rcm.3356|dato=2008-02-15|fornavn=Desmond A.|etternavn=Kaplan|etternavn2=Hartmer|fornavn2=Ralf|etternavn3=Speir|fornavn3=J. Paul|etternavn4=Stoermer|fornavn4=Carsten|etternavn5=Gumerov|fornavn5=Dmitry|etternavn6=Easterling|fornavn6=Michael L.|etternavn7=Brekenfeld|fornavn7=Andreas|etternavn8=Kim|fornavn8=Taeman|etternavn9=Laukien|fornavn9=Frank|serie=3|språk=en|bind=22|sider=271–278|besøksdato=2021-04-17}}</ref> og andre. indusert dissosiasjon har blitt implementert med dette instrumentet for studiet av grunnleggende peptidfragmentering. Spesielt har SID blitt brukt til studiet av energetikk og kinetikken til gassfasefragmentering innenfor et ICR-instrument.<ref>{{Kilde artikkel|tittel=Surface-Induced Dissociation: A Unique Tool for Studying Energetics and Kinetics of the Gas-Phase Fragmentation of Large Ions|publikasjon=European Journal of Mass Spectrometry|doi=10.1255/ejms.1358|url=http://journals.sagepub.com/doi/10.1255/ejms.1358|dato=juni 2015|fornavn=Julia|etternavn=Laskin|serie=3|språk=en|bind=21|sider=377–389|issn=1469-0667|besøksdato=2021-04-17}}</ref> Denne tilnærmingen har blitt brukt for å forstå gassfasefragmenteringen av protonerte peptider, odderelektronpeptidioner, ikke-kovalente ligand-peptidkomplekser og ligerte metallklynger.